BIOLOGÍA I

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PROTEÍNAS

Las PROTEÍNAS están formados por CarbonoHidrógenoOxígeno Nitrógeno. En ocasiones poseen Fósforo y Azufre.
Aminoácidos
Son moléculas pequeñas, monómeros de las proteínas. Son cristalinos,  presentan isomería, se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).
Los radicales confieren al aminoácido unas características propias. Por ello, estos radicales se utilizan como criterio de clasificación de los aminoácidos.
Formando parte de las proteínas existen 20 aminoácidos, de los cuales 8 son esenciales. Existen otros muchos tipos de aminoácidos, pero no se asocian formando macromoléculas.
Para que veas la lista de los aminoácidos

Estructura básica de un aminoácido:

PROTEÍNAS
Las proteínas se forman por la unión de aminoácidos, mediante un enlace llamado enlace peptídicoEste enlace se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) del primer aminoácido y el grupo amina (-NH2del segundo aminoácido.
Veamos cómo se lleva a cabo:
Aminoácidos:

Estructura de las proteínas
La estructura de las proteínas se puede estudiar desde 4 niveles de complejidad, que son la estructura primaria, la estructura secundaria, la estructura terciaria y la estructura cuaternaria.

  • Estructura secundaria
La estructura secundaria de una proteína es un nivel de organización que adquiere la molécula, dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos que la componen. La rigidez del enlace peptídico, la capacidad de giro de los enlaces establecidos con el carbono asimétrico y la interacción de los radicales de los aminoácidos con la disolución en la que se encuentra, lleva a plegar la molécula sobre sí misma. Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura en α-hélice, la β-laminar y la hélice de colágeno.
  • Estructura terciaria
La estructura terciaria es la forma que manifiesta en el espacio una proteína. Depende de la estructura de los niveles de organización inferiores. Puede ser una conformación redondeada y compacta, adquiriendo un aspecto globular. También puede ser una estructura fibrosa y alargada. La conformación espacial de la proteína condiciona su función biológica.
  •  Estructura cuaternaria
Cuando varias proteínas se unen entre sí, forman una organización superior, denominada estructura cuaternaria. Cada proteína componente de la asociación, conserva su estructura terciaria. La unión se realiza mediante gran número de enlaces débiles, como puentes de Hidrógeno o interacciones hidrofóbicas.
Propiedades de las proteínas
Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos radicales de los aminoácidos que las componen.
Solubilidad: los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en agua.
Especificidad: aparece como consecuencia de la estructura tridimensional de la proteína. La especificidad puede ser de función, si la función que desempeña depende de esta estructura, o de especie, que hace referencia a la síntesis de proteínas exclusivas de cada especie.
Desnaturalización: la conformación de una proteína depende del pH y de la temperatura de la disolución en la que se encuentre. Cambiando estas condiciones, también puede cambiar la estructura de la proteína. Esta pérdida de la conformación estructural natural se denomina desnaturalización. El cambio de pH produce cambios en las interacciones electrostáticas entre las cargas de los radicales de los aminoácidos. La modificación de la temperatura puede romper puentes de Hidrógeno o facilitar su formación. Si el cambio de estructura es reversible, el proceso se llama renaturalización.

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
Función estructural: forman estructuras capaces de soportar gran tensión continuada, como un tendón o el armazón proteico de un hueso o un cartílago. También pueden soportar tensión de forma intermitente, como la elastina de la piel o de un pulmón. Además, forman estructuras celulares, como la membrana plasmática o los ribosomas.
Movimiento y contracción: la actina y la miosina forman estructuras que producen movimiento. Mueven los músculos estriados y lisos. La actina genera movimiento de contracción en muchos tipos de células animales.
Transporte: algunas proteínas tienen la capacidad de transportar sustancias, como oxígeno o lípidos, o electrones: La hemoglobina de los glóbulos rojos transporta oxígeno.
Reserva energética: proteínas grandes, generalmente con grupos fosfato, sirven para acumular y producir energía, si se necesita.
Función homeostática: consiste en regular las constantes del medio interno, tales como pH o cantidad de agua.
Función defensiva: las inmunoglobulinas son proteínas producidas por linfocitos B, e implicadas en la defensa del organismo.
Función hormonal: algunas proteínas funcionan como mensajeros de señales hormonales, generando una respuesta en los órganos blanco.
Función enzimática: las enzimas funcionan como biocatalizadores, ya que controlan las reacciones metabólicas, disminuyendo la energía de activación de estas reacciones.

De acuerdo a las funciones de las proteínas resuelve la siguiente actividad:

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